Les molécules qui composent les protéines sont appelées polypeptides. Ce sont des peptides composés d'au moins dix acides aminés (sorte de molécule de type organique).
Un polypeptide, en d'autres termes, est une séquence d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques. S'il y a plus d'une centaine d'acides aminés enchaînés, on peut déjà parler de protéine.
Les protéines, en revanche, peuvent être constituées d'une ou plusieurs chaînes polypeptidiques. Celles qui ont une seule chaîne sont classées comme protéines monomères, tandis que celles qui ont deux chaînes ou plus sont appelées protéines multimères.
L' insuline est un exemple de polypeptide. Cette hormone, produite dans le pancréas, est essentielle au bon fonctionnement du métabolisme. La maladie connue sous le nom de diabète sucré implique que la personne souffre d'une carence en ce polypeptide. En revanche, si le sujet produit une quantité excessive d'insuline, il subira une hyperglycémie.
Un autre polypeptide est la gastrine, une hormone qui participe aux actions qui se déroulent dans le système digestif. Parmi les fonctions de la gastrine, il y a la stimulation du mouvement du sang et des muscles de l'estomac.
Au cours du développement osseux, en revanche, les ostéoblastes produisent un polypeptide appelé ostéocalcine. Des taux anormaux de cette hormone peuvent être un indicateur de cirrhose, d'ostéoporose ou d'ostéomalacie, entre autres troubles et maladies.
Il est à noter que, tout comme la classe de molécule qui a plus de cent acides aminés entre dans le groupe des protéines, celle qui en a moins de dix est appelée oligopeptide.
Dans la nature, l'enzyme qui forme des liaisons peptidiques (entre un groupe caroxyle d'un acide aminé et un groupe amino d'un autre, et le type de liaison qui relie les protéines et les peptides) est le ribosome; Vous y trouverez l'explication de la convention énoncée dans le paragraphe précédent, puisque la croissance de la chaîne se produit en ajoutant un acide aminé au carboxyle terminal, de sorte que la première extrémité qui émerge est la N-terminale.
Les caractéristiques d'un peptide ou d'une protéine varient en fonction de la qualité et de la quantité de groupements ionisables présents dans une molécule. Comme les acides aminés libres, le peptide et la protéine ont un pH isoélectrique (pl) et des courbes de titrage; de plus, son pH ne varie pas dans un champ électrique.
Pour nommer un polypeptide, il faut changer les suffixes des acides aminés se terminant en -ico (comme l'aspartique), en -ano (comme le tryptophane) et -ine (comme la glycine) par -il ; la seule exception à cette règle concerne le carboxyle terminal. Pour citer un exemple, pour obtenir le dipeptide valylalanine au moyen d'une liaison peptidique, on part de la valine et de l'alanine; d'autre part, la valylglycilleucine est un tripeptide qui se forme avec une valine en position N-terminale, une glycine et une leucine en position C-terminale.
Le GIP ou polypeptide inhibiteur gastrique appartient à la famille des sécrétines d'hormones, une classe de molécules appelées incrétines, qui ont pour tâche de préparer l'organisme à effectuer le stockage des aliments qu'il reçoit. Sa découverte a eu lieu dans les années 1920 et était à l'origine censée être chargée de protéger l'intestin grêle contre l'acide, bien que son rôle soit maintenant considéré comme stimuler la sécrétion d'insuline.